典型文献
古生菌来源耐热肌氨酸氧化酶的异源表达及酶学性质
文献摘要：
由于目前大部分肌氨酸氧化酶(sacrosine oxidase,SOX)热稳定性差、失活机理研究不深入,使其在医疗和食品工业等领域的实际应用中受限.该研究通过筛选与挖掘一种热稳定性优异的肌氨酸氧化酶,以达到拓宽其应用前景与应用潜力的目的.根据预测,将来源于古生菌Archaea HR32中肌氨酸氧化酶在Bacillus subtilis WB600中异源表达,并对其酶学性质进行考察.重组蛋白rSOX大小约为42 kDa,二级结构由35.0％ α-螺旋、11.1％ β-折叠、23.3％ β-转角及31.6％无规则卷曲组成,Tm和 ΔH为92.13℃和1070 kJ/mol.以肌氨酸为底物时,最适pH为8.0,最适温度为70℃,80℃下半衰期为12 h,Km、kcat和kcat/Km分别为1.17 mmol/L、74.59 min-1、63.78 L/(mmol·min).常见有机溶剂对rSOX活性影响不大,金属离子则对rSOX有不同程度的促进或抑制作用.另外,rSOX还可催化降解其他多种N-甲基类化合物,且对N-甲基-L-型底物有明显的手性选择性.综上,该研究获得了一种来源于古生菌的新型耐热肌氨酸氧化酶,相关酶学性质实验为研究该酶对N-甲基类化合物的降解奠定理论基础,进而提升该类酶的应用潜力.
文献关键词：
耐热肌氨酸氧化酶;古生菌;异源表达;酶学性质;去N-甲基化;手性选择性
中图分类号：
作者姓名：
尹正安;辛瑜;时祎;顾正华;石贵阳;张梁
作者机构：
粮食发酵与食品生物制造国家工程研究中心(江南大学),江苏 无锡,214122;江苏省生物活性制品加工工程技术研究中心(江南大学),江苏 无锡,214122
文献出处：
引用格式：
[1]尹正安;辛瑜;时祎;顾正华;石贵阳;张梁-.古生菌来源耐热肌氨酸氧化酶的异源表达及酶学性质)[J].食品与发酵工业,2022(24):61-68
A类：
耐热肌氨酸氧化酶,sacrosine,HR32,rSOX,手性选择性
B类：
古生菌,异源表达,酶学性质,oxidase,热稳定性,失活机理,食品工业,过筛,据预测,Archaea,Bacillus,subtilis,WB600,重组蛋白,kDa,二级结构,折叠,无规则,卷曲,Tm,kJ,底物,半衰期,Km,kcat,有机溶剂,金属离子,催化降解,基类,类化合物,性质实验,甲基化
AB值：
0.238257
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