典型文献
特异性水解αs1-酪蛋白过敏原IgE作用表位aa 83～105的蛋白酶筛选
文献摘要：
探索特异性水解αs1-酪蛋白作用表位的蛋白酶筛选方法.首先通过固相合成法合成αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105,纯化鉴定后,偶联牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)制备完全抗原,然后免疫BALB/c小鼠,制备单克隆抗体,进而建立间接竞争酶联免疫吸附测定方法(enzyme linked immunosorbent assay,ELISA),以6αs1-酪蛋白制备的单克隆抗体及建立的方法为对照.结果 表明:合成作用表位的纯度在90％以上,与BSA偶联比为6.31.单克隆抗体的亚型为IgG1,效价可达到1∶320000,可以与αs1-酪蛋白发生特异性免疫反应,与大豆蛋白无交叉反应.建立的间接竞争ELISA,竞争抑制曲线回归方程为y=-9.22x+ 100.78 (R2=0.9891),方法重复性、精确性均较好,检出限低于αs1-酪蛋白单克隆抗体建立的方法,初步筛选到木瓜蛋白酶和碱性蛋白酶水解液的抗原残留量较小,需要进一步通过体内实验验证结果.αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105 G1型单克隆抗体制备成功,为新型αs1-酪蛋白作用表位aa 83～105低致敏配方粉的开发,提供了ELISA检测高灵敏专用单克隆工具抗体.
文献关键词：
αs1-酪蛋白;作用表位;单克隆抗体;抗原残留量;蛋白酶
中图分类号：
作者姓名：
刘迪;吕晓哲;丛艳君;张倩倩;李邻峰;梁萌;高吉安;邱学宇
作者机构：
北京工商大学食品与健康学院,北京食品营养与人类健康高精尖创新中心,北京市食品添加剂工程技术研究中心,北京 100048;北京友谊医院皮肤科,北京 100050
文献出处：
引用格式：
[1]刘迪;吕晓哲;丛艳君;张倩倩;李邻峰;梁萌;高吉安;邱学宇-.特异性水解αs1-酪蛋白过敏原IgE作用表位aa 83～105的蛋白酶筛选)[J].食品科学,2022(02):126-133
A类：
作用表位,22x+,抗原残留量
B类：
s1,酪蛋白,过敏原,IgE,aa,筛选方法,固相合成法,纯化鉴定,偶联,牛血清白蛋白,bovine,serum,albumin,BSA,完全抗原,BALB,单克隆抗体,间接竞争,酶联免疫吸附测定,测定方法,enzyme,linked,immunosorbent,assay,合成作用,IgG1,效价,白发,特异性免疫,免疫反应,大豆蛋白,交叉反应,竞争抑制,制曲,曲线回归,精确性,检出限低,初步筛选,木瓜蛋白酶,碱性蛋白酶,蛋白酶水解,酶水解液,体内实验,抗体制备,致敏,测高,高灵敏
AB值：
0.291994
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