典型文献
香菇素与β-酪蛋白的相互作用研究
文献摘要：
目的 研究 β-酪蛋白与风味物质香菇素相互作用的具体机制,阐明相互作用对 β-酪蛋白结构及微环境产生的影响.方法 构建香菇素-β-酪蛋白互作模型体系,经荧光光谱法、紫外-可见分光光度法、圆二色光谱、等温滴定及气相色谱-质谱法、液相色谱-质谱法对香菇素与 β-酪蛋白的相互作用进行检测分析.结果 气相色谱-质谱法检测结果表明,β-酪蛋白对香菇素起到显著缓释的作用,光谱法检测结果及等温滴定结果表明,β-酪蛋白和香菇素的结合主要由疏水相互作用驱动,热量变化焓值(ΔH)为7.25 kJ/mol,熵值(ΔS)为113.20 J/(mol·K).结论 香菇素与β-酪蛋白发生了疏水相互作用.在相互作用过程中,β-酪蛋白发生了静态荧光淬灭,紫外光谱蓝移以及β-酪蛋白甲基化位点的改变证明了相互作用影响了β-酪蛋白的结构以及微环境极性.
文献关键词：
香菇素;β-酪蛋白;光谱;相互作用;结构性质
中图分类号：
作者姓名：
罗晓林;徐献兵
作者机构：
大连工业大学食品学院, 国家海洋食品工程技术研究中心, 大连 116034
文献出处：
引用格式：
[1]罗晓林;徐献兵-.香菇素与β-酪蛋白的相互作用研究)[J].食品安全质量检测学报,2022(15):4802-4809
A类：
香菇素
B类：
酪蛋白,相互作用研究,风味物质,具体机制,蛋白结构,微环境,蛋白互作,互作模型,模型体系,荧光光谱法,可见分光光度法,圆二色光谱,滴定,质谱法,检测分析,疏水相互作用,焓值,kJ,白发,作用过程,荧光淬灭,紫外光谱,蓝移,甲基化位点,变证,作用影响,结构性质
AB值：
0.251235
相似文献
机标中图分类号，由域田数据科技根据网络公开资料自动分析生成，仅供学习研究参考。
