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芦丁与弹性蛋白酶相互作用的研究
文献摘要：
天然产物芦丁(Rutin)可以抑制弹性蛋白酶的活性,采用多光谱法与分子对接技术研究芦丁与弹性蛋白酶(PPE)的相互作用.研究结果表明,Rutin对PPE存在荧光猝灭效应,且为静态猝灭.Rutin与PPE能形成1:1复合物,在298 K下其结合常数为4.90×104 L/mol,主要结合力为氢键和范德华力.根据F?rster's非辐射能量转移理论,计算得到Rutin与PPE的结合距离r为4.55 nm.紫外光谱与同步荧光光谱结果表明,Rutin可使PPE周围微环境发生改变,极性增加、亲水性增加和疏水性减弱.傅里叶变换红外光谱与圆二色光谱分析表明,Rutin使PPE的α-螺旋、β-折叠含量降低,酶结构变得松散,改变了PPE的二级结构.分子对接模拟表明,Rutin与PPE距离在0.4 nm之内的氨基酸残基共有11个,共形成5条氢键,同时还有强大的范德华力与π-阳离子相互作用,多种作用力使Rutin与PPE形成稳定的复合物,抑制了弹性蛋白酶的活性.
文献关键词：
芦丁;弹性蛋白酶;光谱法;分子对接;相互作用
中图分类号：
作者姓名：
姚红柳;付金凤;尹广婷;周雪健;苏丽红
作者机构：
长春师范大学 化学学院,吉林 长春 130032
文献出处：
引用格式：
[1]姚红柳;付金凤;尹广婷;周雪健;苏丽红-.芦丁与弹性蛋白酶相互作用的研究)[J].化学试剂,2022(01):46-51
A类：
B类：
芦丁,弹性蛋白酶,天然产物,Rutin,多光谱法,分子对接技术,PPE,荧光猝灭效应,复合物,结合常数,结合力,氢键,范德华力,rster,非辐射能量转移,紫外光谱,同步荧光光谱,微环境,亲水性,疏水性,傅里叶变换红外光谱,圆二色光谱,光谱分析,折叠,含量降低,酶结构,二级结构,分子对接模拟,氨基酸残基,共形,阳离子,作用力
AB值：
0.265989
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